Röntgenlaser: erste atomgenaue Strukturanalyse eines intakten Virus

Artikel von Carla Columna am 22. Juni 2017 um 10:54 Uhr im Forum Wissenschaft & Forschung - Kategorie: Wissenschaft

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Röntgenlaser: erste atomgenaue Strukturanalyse eines intakten Virus

22. Juni 2017     Kategorie: Wissenschaft
Die Struktur von Viren, lässt sich künftig, dank Röntgenlaser, deutlich schnell bestimmen. Die Strukturanalyse der Virenoberfläche ermöglicht es, die Form des Erregers Atom für Atom zu bestimmen. So können Medikamente, die an der Virushülle andocken, durch die genauere Formgebung schneller und genauer entwickelt werden. Die Wirkstoffe bzw Moleküle klammern sich an den Virus und behindern so seine Funktion, dieser kann dann Beispielsweise nicht mehr an Menschliche Zellen Anhaften und diese Infizieren.

„Wenn wir beispielsweise die Struktur eines Proteins kennen, mit dem sich das Virus an eine Zelle ‚anhakt‘, versetzt uns das möglicherweise in die Lage, einen Schutz für die Zelle zu entwickeln, sodass das Virus unfähig ist, sie anzugreifen“, sagt David Stuart, Professor an der Universität Oxford. Heute ist gegen viele Viren noch kein Gegenmittel bekannt, das könnte sich durch die optische Analyse ändern.

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In der sogenannten Strukturbiologie untersuchen Forscher die räumliche Struktur von Biomolekülen, um daraus deren Funktionsweise zu entschlüsseln. Dieses Wissen nützt dem Verständnis fundamentaler biologischer Vorgänge im Organismus wie beispielsweise dem Transport von Material in die und aus der Zelle und kann auch zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen. Eine solche Strukturanalyse ist jetzt erstmals einem internationalen Forscherteam mit einem Röntgenlaser gelungen.

Deutscher Röntgenlaser ist leistungsfähiger


Die Arbeiten fanden am Röntgenlaser LCLS des US-Forschungszentrums SLAC im kalifornischen Menlo Park statt. Beteiligt waren auch Wissenschaftler des Deutschen Elektronen-Synchrotrons (Desy) in Hamburg. Auf dem Desy-Gelände befindet sich der Anfang des 3,4 Kilometer lange deutschen Röntgenlasers mit der Bezeichnung XFEL, der derzeit in Betrieb genommen wird. Während der LCLS pro Sekunde 120 extrem helle Röntgenblitze liefert, schafft das deutsche Fabrikat XFEL 27.000. Entsprechend schneller werden die Ergebnisse der Strukturanalyse von Viren und anderen Biomolekülen vorliegen. In Kalifornien erforschten die Wissenschaftler das Bovine Enterovirus 2 (BEV2), welches Fehl- und Totgeburten sowie Unfruchtbarkeit bei Rindern auslösen kann.


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Nanokristalle im Chip werden mit Röntgenstrahl Pore für Pore abgerastert.
Jeder Kristall erzeugt ein Streubild.

Extrem klein und dennoch sichtbar


Bisher wurden 80 Biomoleküle, welchen nur aus wenigen Molekülen und Atomen bestehen und so winzig sind, dass sich ihre Form nicht einmal unter den stärksten Mikroskopen erschließt, mit bislang anderer Technik analysiert. Diese haben zwei Nachteile: Sie dauern sehr lange und die Forscher benötigen sehr viel Probenmaterial. Dabei handelt es sich um Kristalle, die aus dem Biomaterial gezüchtet werden müssen. Das ist eine zeitaufwändige Angelegenheit. Der Röntgenlaser begnügt sich mit einem Bruchteil der Menge.

Zur Analyse eines Kristalls wird dieser mit Röntgenblitzen beschossen. Das Licht wird in Abhängigkeit von der Form der Probe gestreut. Um daraus die Struktur des Biomoleküls zu errechnen sind zahlreiche Streubilder nötig.
Um kostbare Messzeit und Probenmaterial effizienter einzusetzen, verwenden die Wissenschaftler einen mikrostrukturierten Chip mit tausenden kleiner Poren, auf die sich die Proteinkristalle verteilen. Der Chip wird mit dem Röntgenlaser dann so abgerastert, dass im Idealfall mit jedem Schuss des Lasers ein Streubild aufgenommen wird.
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Kristalle, die aus einzelnen Virusproteinen bestehen




Unseres Wissens ist dies die erste atomgenaue Struktur eines intakten Viruspartikels, die an einem Röntgenlaser bestimmt werden konnte“, betont Meents. „Während frühere Untersuchungen an anderen Röntgenlichtquellen Kristalle mit einem Gesamtvolumen von 3,5 Nanolitern benötigt haben, sind wir mit sehr viel kleineren Kristallen mit einem Gesamtvolumen von 228 Pikolitern ausgekommen. Das ist über zehn Mal weniger.“

Die Untersuchung der Virus-Kristalle erfolgte dabei bei Raumtemperatur. Eine Tiefkühlung, welche in der Röntgenkristallographie normalerweise eingesetzt wird, um Strahlenschäden an den Proteinkristallen zu verringern, ist für die hochempfindlichen Kristalle von Viren oft nicht möglich. Kristalle, die aus einzelnen Virusproteinen bestehen, sind hingegen robuster und können sich gut kühlen lassen. In einem zweiten Test untersuchte das Forscherteam um Meents daher das Virus-Protein Polyhedrin, welches als Grundbaustein für einen porösen Container dient, in dem sich bis zu mehrere Tausend Viruspartikel verschanzen können. Die Viren nutzen diese Container als Schutz vor externen Umwelteinflüssen und sind somit in der Lage, auch bei widrigsten Bedingungen über längere Zeit intakt zu bleiben.

Quelle: DESY News: Forscher entschlüsseln erstmals intaktes Virus atomgenau mit Röntgenlaser - Deutsches Elektronen-Synchrotron DESY
 
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